Ензимите Krugosvet енциклопедия

Ензими, органични вещества от протеин природата, се синтезират в клетките, както и много пъти те ускоряват течаща реакция, без да се подлага на химически трансформации. Вещества, които имат подобен ефект, също така съществуват в неживата природа и се наричат ​​катализатори. Ензимите (от латински Fermentum -. Ферментация, квас) понякога наричани ензими (от гръцки ен -. Вътре Zyme - квас). Всички живи клетки съдържат много голям набор от ензими, каталитичната активност на които зависи от функцията на клетки. Почти всеки от различни реакции в клетката, тя изисква участието на специфичен ензим. Изследването на химичните свойства на ензимите катализирана реакции заемат специално, много важна област на биохимията - Enzymology.

Много ензими се намират в клетката като свободно състояние, се разтваря само в цитоплазмата; други са свързани със сложни високо организирани структури. Има ензими, които обикновено са извън клетките; такива ензими катализират разцепването на нишесте и протеини, секретирани от панкреаса на червата. Секретират ензими и много микроорганизми.

Първите данни за ензими са получени при изследването на процесите на ферментация и храносмилането. Голям принос в изучаването на ферментация, въведена Л. Пастьор, но той смята, че съответните реакции могат да се извършват само живите клетки. В началото на 20 век. E.Buhner показа, че захароза ферментация за получаване на въглероден диоксид и етанол може да бъде катализирана от клетъчно-свободен екстракт от дрожди. Това важно откритие е стимул за изолиране и изследване на клетъчни ензими. През 1926 г. Dzh.Samner от Университета Корнел (САЩ) подчерта уреаза; това е първият ензим, получено в по същество чиста форма. Оттогава намерени и разпределя повече от 700 ензими, но в живите организми, от които има и много повече. Идентифициране, за изолиране и изучаване на свойствата на отделните ензими заема централно място в съвременната ензимология.

Ензими, участващи в основните процеси за преобразуване на енергия, като разделянето на захарта, образуването и хидролизата на висока енергия съединение аденозин трифосфат (АТР), присъстващ в клетките на всички видове - животински, растителни, бактериални. Все пак, има ензими, които се произвеждат само в някои тъкани на организми. По този начин, ензими, участващи в синтеза на целулоза, намерени в растенията, но не и в животински клетки. Така, че е важно да се разграничат "универсалните" ензими, и ензими, които са специфични за определени видове клетки. Общо казано, по-специализирани клетки, толкова по-голяма вероятността, че ще се синтезира набор от ензими, необходими за определена клетъчна функция.

Ензими, протеини.

Всички ензими са протеини, прости или сложни (т.е. съдържащи протеинов компонент заедно с не-протеин част).

Ензими - големи молекули, техните молекулни тегла са в границите от 10 000 до над 1 милион Далтона (Da). За сравнение мол. масови известни вещества: глюкоза - 180, въглероден двуокис - 44 аминокиселини - 75 до 204 Da. Ензими, които катализират същата химическа реакция, но изолирани от различни клетъчни видове се различават по състав и свойства, но обикновено имат определена прилика структура.

Структурни характеристики на ензимите, необходими за тяхното функциониране, лесно губят. По този начин, чрез нагряване на прегрупирането на протеинова верига възниква, придружено от загуба на каталитична активност. Необходимо е също така важни свойства на алкален или кисел разтвор. Повечето ензими най-добрите "работа" в разтвор, рН на която е в близост до 7, когато концентрацията на Н + йони и ОН - е приблизително същата. Това се дължи на факта, че структурата на протеинови молекули, и следователно ензимната активност е силно зависим от концентрацията на водородните йони в средата.

Не всички протеини, присъстващи в живите организми, са ензими. Така, друга функция се изпълнява от структурни протеини, много от специфичните кръвни протеини, протеинови хормони и т.н.

Коензимите и субстрати.

Много ензими с високо молекулно тегло имат каталитична активност само в присъствието на специфични вещества с ниско молекулно тегло, наречени коензими (или кофактори). Ролята на по-голямата част от коензим витамини и много минерали; поради което те трябва да се приема с храна. Витамин РР (никотинова киселина или ниацин) и рибофлавин, например, част от коензими, необходими за работата на дехидрогенази. Цинк - коензим карбоанхидраза ензим катализира освобождаването на въглероден диоксид от кръвта, която се отстранява от тялото заедно с издишвания въздух. Желязо и мед са компоненти на дихателните ензим цитохром оксидаза.

Веществото се реагира в присъствието на ензим, наречен субстрат. Субстратът е прикрепен към ензим, който ускорява почивка на химически връзки в една молекула от него и създаване на друга; Получената образувания продукт се отделя от ензима. Този процес е представен, както следва:

Продуктът може да се разглежда като субстрат, тъй като всички ензимни реакции в различна степен, са обратими. Въпреки това, обикновено на равновесието се измества в посока на образуване на продукта, както и враждебната реакция може да бъде трудно да се определи.

Механизмът на действие на ензими.

Скоростта на ензимната реакция зависи от концентрацията на субстрат [S] и количеството ензим настоящото. Тези стойности се определят колко молекули на ензима ще се свържат със субстрата, и че съдържанието на ензим-субстрат комплекс зависи от скоростта на реакцията, катализирана от този ензим. В повечето случаи на интерес за биохимици, ензимна концентрация е много ниска, и субстрата е в излишък. Освен това, биохимици изследвани процеси са достигнали стабилно състояние, при което образуването на ензим-субстрат комплекс е базирана на неговото превръщане в продукт. При тези условия, зависимостта на скоростта (V) на ензимното превръщане на концентрацията на субстрат [S] е описан от Michaelis - Menten:

където KM - Michaelis постоянна характеризиране на активността на ензим, V на - максималната скорост реакция при дадена обща концентрация на ензим. От това уравнение следва, че за малки [S] увеличава скоростта реакция пропорционално на концентрацията на субстрата. Въпреки това, при достатъчно високо увеличение крайния това пропорционалност изчезва: скоростта на реакцията става независима от [S] - насищане се случва, когато всички ензимни молекули са заети от субстрата.

Изясняване на механизмите на действие на ензими във всеки детайл - в бъдещето, но някои от най-важните характеристики на тяхната вече установени. Всеки ензим има едно или повече активни центрове, и който се свързва субстрата. Тези центрове са силно специфични, т.е. "Разпознаване" само "" основа или тясно свързани съединения. Активното място специфични химични групи, образувани на молекула ензим ориентирани един спрямо друг по определен начин. Настъпили толкова лесно загуба на ензимна активност е свързано с промяна на относителната ориентация на тези групи. Субстрат молекула свързан с ензим, претърпява промени в резултат на което някои са разбити и образуват други химични връзки. Това се наблюдава този процес, тя се нуждае от енергия; ролята на ензима е да намали енергийната бариера, която трябва да се преодолее, за превръщането на субстрата в продукт. Като такава тя осигурява намаляване - не са напълно установени.

Ензимни реакции и енергия.

Освобождаване на енергия в метаболизма на хранителни вещества, като шест въглеродни захар глюкоза окисление за образуване на въглероден диоксид и вода се появява в резултат на последователни последователни ензимни реакции. В животински клетки в превръщането на глюкозата до пирогроздена киселина (пируват) или млечна киселина (лактат) участват 10 различни ензими. Този процес се нарича гликолиза. Първата реакция - фосфорилирането на глюкоза - ATP изисква участие. При превръщането на всяка молекула глюкоза с две молекули на пирогроздена киселина, две молекули АТР се консумират, но в междинните етапи на аденозин дифосфат (ADP) 4 молекули АТР са оформени така, че цялостния процес дава 2 молекули на АТР.